Hemoglobin proti mioglobinu

Avtor: Laura McKinney
Datum Ustvarjanja: 9 April 2021
Datum Posodobitve: 5 Maj 2024
Anonim
HEMOGLOBIN AND MYOGLOBIN BIOCHEMISTRY
Video.: HEMOGLOBIN AND MYOGLOBIN BIOCHEMISTRY

Vsebina

Ključna razlika med hemoglobinom in mioglobinom je, da se hemoglobin nahaja v rdečih krvnih celicah in ima tetramerno strukturo, medtem ko se mioglobin nahaja v mišicah in ima monomerno strukturo.


Tako hemoglobin kot mioglobin sta beljakovina, ki ima sposobnost prenašanja kisika. Ker je osnovna funkcija obeh beljakovin enaka, vendar imata v njih veliko razlik. Hemoglobin je prisoten v rdečih krvnih celicah. Mioglobin se nahaja predvsem v mišičnih celicah.

Hemoglobin je sestavljen iz verige heme in globinov. Heme je nadalje sestavljen iz železa in protoporfirina. Struktura hemoglobina je tetramerna. Dve njeni polipeptidni verigi sta alfa in dve beta verigi. Medtem ko je struktura mioglobina monomerna. Vsebuje eno samo polipeptidno verigo. Mioglobin je sestavljen iz heme in štirih pirolskih obročev, ki so pritrjeni z metinimi mostovi.

Hemoglobin je napisan tudi kot Hb, mioglobin pa kot Mb. Ključna vloga hemoglobina je pri prenosu kisika v celice celega telesa, ko kri kroži po telesu. Medtem ko mioglobin dovaja kisik samo mišicam. Mioglobin prenaša kisik iz hemoglobina do mitohondrije mišične celice in ta kisik se uporablja za proizvodnjo energije v procesu dihanja. Hemoglobin ima večjo afiniteto do ogljikovega monoksida kot kisika, medtem ko mioglobin nima afinitete do CO. Hemoglobin se lahko veže tudi s CO2, NO in vodikovimi ioni.


Funkcije hemoglobina lahko opišemo kot; daje rdečo barvo krvi zaradi prisotnosti železa. Je nosilec kisika in CO2. Igral je vlogo fiziološko aktivnega katabolita. Ohranja pH krvi. Prav tako igra vlogo pri presnovi RBC. Funkcije mioglobina lahko opišemo kot; ima sposobnost shranjevanja kisika, zaradi česar mišica deluje bolj učinkovito. Telesu pomaga tudi v anaerobnih situacijah in pri stradanju. Mioglobin ima tudi vlogo pri uravnavanju telesne temperature. Osrednja kovina v obeh beljakovinah je železo, oba pa sta kroglasti proteini. Ligand obeh beljakovin je kisik. Vrste hemoglobina so Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionalni hemoglobin, fetalni hemoglobin in glikozilirani hemoglobin. Mioglobin ni nadalje razdeljen na vrste.

Vsebina: Razlika med hemoglobinom in mioglobinom

  • Primerjalna tabela
  • Kaj je hemoglobin?
  • Kaj je mioglobin?
  • Ključne razlike
  • Zaključek

Primerjalna tabela

Osnove Hemoglobin Mioglobin
Opredelitev To je protein, ki ga najdemo v rdečih krvnih celicah in ima sposobnost prenašanja kisika.To je protein, ki ga najdemo v mišičnih celicah. Ima tudi nosilnost kisika.
Sestava Sestavljen je iz verig heme in globinov. Heme je nadalje sestavljen iz železa in protoporfirina.Sestavljen je iz heme in štirih pirolskih obročev, ki so pritrjeni z metinimi mostovi.
Polipeptidne verige Dve njegovi polipeptidni verigi sta alfa, dve pa beta.Vsebuje eno samo polipeptidno verigo.
Vrsta strukture Ima tetramerno strukturo.Ima monomerno strukturo.
Sposobnost vezanja in skladiščenja Ima sposobnost vezave kisika, vendar ne more shranjevati kisika.Lahko veže in tudi shrani kisik.
Podtipi Vrste hemoglobina so Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionalni hemoglobin, fetalni hemoglobin in glikozilirani hemoglobin.Mioglobin ni nadalje razdeljen na podtipe.
Centralna kovina in ligand Osrednja kovina je atom, ligand pa kisik.Osrednja kovina je atom železa, ligand pa kisik.
Sorodnost za druge pline Ima večjo pripadnost CO kot kisik. Lahko se veže tudi s CO2, NO in vodikovimi ioni.Ima sposobnost vezave samo s kisikom.
Funkcija Ko kroži kri, v celotnem telesu prenaša kisik.Prenaša kisik iz hemoglobina do mitohondrije mišične celice. Ta kisik se uporablja pri aerobnem dihanju.
Druge funkcije Druge funkcije so, daje rdečo barvo krvi zaradi prisotnosti kisika. Prispeva tudi k presnovi RBC. Igrajo tudi vlogo fiziološko aktivnih katabolitov. Hemoglobin pomaga tudi pri vzdrževanju pH krvi.Ena izmed njegovih pomembnih funkcij je shranjevanje kisika za mišične funkcije. Pomaga tudi pri anaerobnih pogojih in stradanju. prispeva tudi k vzdrževanju temperature v telesu.

Kaj je hemoglobin?

Hemoglobin je vrsta beljakovin, ki jo najdemo v RBC in ima nosilno sposobnost kisika. Ima tetramerno strukturo in kroglasto obliko. Sestavljen je iz verige heme in globinov. Heme je nadalje sestavljen iz železa in protoporfirina. Vsaka alfa enota nadalje vsebuje 144 ostankov, medtem ko vsaka beta enota nadalje obsega 146 ostankov. Ključna vloga hemoglobina je, da v času krvnega obtoka prenaša kisik po telesu. Ima večjo pripadnost CO kot kisik. To je razlog za "tiho smrt" oseb, ki spijo v prostorih, ko so plinski grelniki vklopljeni ponoči. Lahko se veže tudi s CO2, NO in vodikovimi ioni. Hemoglobin daje krvi značilno rdečo barvo zaradi prisotnosti kisika. Ima tudi vlogo pri presnovi rdečih krvnih celic. Pomaga pri vzdrževanju pH krvi. So aktivni kataboliti. V kratki obliki je hemoglobin napisan tudi kot Hb. Normalni razpon hemoglobina za moške je 13 do 16 mg na dl, normalen razpon za ženske pa 12 do 14 mg na dl. Pomanjkanje hemoglobina imenujemo anemija. Njegova krivulja vezave kisika je sigmoidni tip.


Kaj je mioglobin?

Mioglobin je tudi beljakovina, ki jo najdemo v mišičnih celicah in ima tudi sposobnost prenašanja kisika. Ima tudi kroglasto obliko, vendar je monomerni protein. Vsebuje samo polipeptidno verigo. Vsebuje železo in štiri pirolske obroče, ki so pritrjeni z metinimi mostovi. S kisikom se tesneje in trdneje veže. Nima vezavne sposobnosti z drugimi plini. Njegova krivulja vezave kisika je hiperbolični tip. V kratki obliki je zapisan tudi kot Mb. Njegov osrednji atom je tudi železo, tako kot hemoglobin, ligand pa kisik. Njegova dodatna kakovost je, da ne veže samo kisika, ampak ga lahko tudi shrani, kar pomaga telesu v razmerah, ko je oskrba s kisikom pomanjkljiva. Iz hemoglobina črpa kisik in ga prenaša v mitohondrije mišične celice, kjer se uporablja pri aerobnem dihanju. Telesu pomaga tudi pri uravnavanju temperature. Pomaga tudi med stradanjem.

Ključne razlike

  1. Hemoglobin je protein, ki veže kisik, ki ga najdemo v RBC, mioglobin pa je tudi protein, ki ima sposobnost prenašanja kisika, vendar ga najdemo v mišicah.
  2. Hemoglobin ima tetramerno strukturo, mioglobin pa monomerno strukturo.
  3. Tudi mioglobin lahko shrani kisik, vendar ga hemoglobin ne more shraniti.
  4. Hemoglobin ima še druge podvrste, katerih pomembne vrste so Hb A1, Hb A2 in Hb f. Mioglobin nima nadaljnjih podtipov.
  5. Hemoglobin ima dve alfa verigi in dve beta verigi, mioglobin pa eno samo polipeptidno verigo.
  6. Hemoglobin ima tudi afiniteto do nekaterih drugih plinov, kot so CO, CO2 in NO itd. Medtem ko mioglobin nima afinitete do drugih plinov.

Zaključek

Tako hemoglobin kot mioglobin sta beljakovina, ki ima sposobnost prenašanja kisika. Obe imata razlike v svoji strukturi in funkcijah. Za študente biologije je pomembno, da poznajo te razlike. V zgornjem članku smo podrobno izvedeli o hemoglobinu in mioglobinu.